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BiocatalysisPublications 2013 - 2015

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Publications 2013 - 2015

Chemische Evolution eines bakteriellen Proteoms
Citation key 132.2015.hoesl
Author Hoesl, M. G. and Oehm, S. and Durkin, P. and Darmon, E. and Peil, L. and Aerni, H-R. and Rappsilber, J. and Rinehart, J. and Leach, D. and Söll, D. and Budisa, N.
Pages 10168–10172
Year 2015
DOI 10.1002/ange.201502868
Journal Angew. Chem.
Volume 127
Number 34
Abstract Der natürliche Satz an Aminosäuren innerhalb des genetischen Codes wurde durch kontinuierliche Evolution von Escherichia coli so modifiziert, dass diese in Gegenwart der synthetischen Aminosäure L-β-(Thieno[3,2-b]pyrrolyl)alanin ([3,2]Tpa) als alleiniges Surrogat zur kanonischen Aminosäure L-Tryptophan (Trp) wachsen. Mittels Langzeit-Kultivierung in synthetischem Nährmedium konnten Bakterien evolviert werden, die diese Substitution im Proteom an allen 20899 TGG-Codons im Genom von E. coli W3110 aufweisen. Die erzeugten Bakterien mit naturfremder Aminosäurezusammensetzung zeigen robustes Wachstum selbst in Abwesenheit von Tryptophan. Unsere Experimente stellen einen richtungweisenden Ansatz zur Evolution synthetischer Zellen mithilfe alternativer biochemischer Basiskomponenten dar.
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