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Autor [4]
Jahr [5]
Journal [6]
2017
Völler, J.-S., Dulic, M., Gerling-Driessen,
U. I. M., Biava, H., Baumann, T., Budisa, N., Gruic-Sovulj, I. and
Koksch, B. - Discovery and Investigation of Natural Editing Function
against Artificial Amino Acids in Protein Translation [7]. ACS
Cent. Sci. [Publication Prize of German Chemical Society - Fluorine
Chemistry 2017], 3, 73 - 80 (2017)
Link zur Originalpublikation [8]
Agostini, F., Völler, J.-S., Koksch, B.,
Acevedo-Rocha, C. G., Kubyshkin, V. and Budisa, N. - Biocatalysis
with Unnatural Amino Acids: Enzymology Meets Xenobiology [9].
Angew. Chem. Int. Ed., 56, 2-26 (2017)
Link zur Originalpublikation [10]
Kubyshkin, V. and Budisa, N. - Amide rotation
trajectories probed by symmetry [11]. Org. Biomol. Chem., 15,
6764 - 6772 (2017)
Link zur Publikation [12] Link zur
Originalpublikation
Agostini, F., Völler, J.-S., Koksch, B.,
Acevedo-Rocha, C. G., Kubyshkin, V. and Budisa, N. - Biokatalyse
mit nicht-natürlichen Aminosäuren: Enzymologie trifft Xenobiologie
[13]. Angew. Chem., 129, 2-28 (2017)
Link zur Originalpublikation [14]
Berger, A., Völler, J.-S., Budisa, N. and
Koksch, B. - Deciphering the Fluorine Code – The Many Hats Fluorine
Wears in a Protein Environment [15]. Acc. Chem. Res. [ACS
Editor's Choice Article], 50, 2093 - 2103 (2017)
Link zur Publikation [16] Link zur
Originalpublikation [17]
Kubyshkin, V. and Budisa, N. - Synthetic
alienation of microbial organisms by using genetic code engineering:
why and how? [18]. Biotechnol. J. [highlighted by cover
page], 12 (8), (2017)
Link zur Publikation [19] Link zur
Originalpublikation [20]
Kubyshkin, V. and Budisa, N. - Construction of a
polyproline structure with hydrophobic exterior using
octahydroindole-2-carboxylic acid [21]. Org. Biomol. Chem.,
15, 619-627 (2017)
Link zur Originalpublikation
Völler, J.-S., Hoesl, M. G. and Budisa, N. -
Künstliche Evolution des genetischen Codes von Mikroorganismen (in
German) [22]. BIOspektrum, 2017 (21. Jahrgang), 146-149
(2017)
Link zur Originalpublikation [23]
Völler J.-S., Biava, H., Hildebrandt, P. and
Budisa, N. - An expanded genetic code for probing the role of
electrostatics in enzyme catalysis by vibrational Stark spectroscopy
[24]. Biochim. Biophys. Acta, [Epub ahead of print]
(2017)
Link zur Publikation [25] Link zur
Originalpublikation [26]
Völler, J.-S. and Budisa, N. - Coupling
genetic code expansion and metabolic engineering for synthetic cells
[27]. Curr. Op. Biotechnol., 48, 1-7 (2017)
Link zur Originalpublikation [28]
Schmidt, M., Pei, L. and Budisa, N. -
Xenobiology: State-of-the-art, Ethics and Philosophy of new-to-nature
organisms [29]. Adv. Biochem. Eng. Biotechnol., 2017, 1-15
(2017)
Link zur Publikation [30] Link zur
Originalpublikation [31]
Mykhailiuk, P., Kishko, I., Kubyshkin, V.,
Budisa, N. and Cossy, J. - Selective 19F-labeling of functionalized
carboxylic acids with difluoromethyl diazomethane (CF2HCHN2) [32].
Chem. Eur. J. [highlighted by cover page / Epub ahead of
print], (2017)
Link zur Publikation [33] Link zur
Originalpublikation [34]
Kubyshkin, V., Acevedo-Rocha, C. G. and Budisa,
N. - On universal coding events in protein biogenesis [35].
BioSystems, [Epub ahead of print] (2017)
Link zur Originalpublikation [36]
Baumann, T., Nickling, J. H., Bartholomae, M.,
Buivydas, A., Kuipers, O. P. and Budisa, N. - Prospects of in vivo
incorporation of noncanonical amino acids for the chemical
diversification of antimicrobial peptides [37]. Front. Microbiol.
[Perspective article], 8, 124 (2017)
Link zur Publikation [38] Link zur
Originalpublikation [39]
Schumacher, D., Lemke, O., Helma, J.,
Gerszonowicz, L., Waller, V., Stoschek, T., Durkin, P. M., Budisa,
N., Leonhardt, H., Keller, B. and Hackenberger, C. - Broad
substrate tolerance of tubulin tyrosine ligase enables one-step
site-specific enzymatic protein labeling [40]. Chem. Sci. [Edge
Article], 8, 3471-3478 (2017)
Link zur Originalpublikation
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[8]
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339
[9]
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[10]
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1610129/abstract
[11]
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[12] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28766656
[13]
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[14]
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.20
1610129/abstract
[15]
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[16] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28803466
[17]
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[18]
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[19]
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28671771
[20]
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/biot.20
1600097/full
[21]
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[23]
http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs12268-
017-0779-3
[24]
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[25]
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28229928
[26]
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S
0304416517300533
[27]
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[28]
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S
0958166916302944
[29]
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[30]
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28567486
[31]
https://link.springer.com/chapter/10.1007/10_2016_
14
[32]
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[33] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28753245
[34]
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/chem.20
1703446/abstract;jsessionid=973D5F06592A8EA40E89B2288F2
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[35]
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[36]
http://authors.elsevier.com/sd/article/S0303264717
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[37]
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[38]
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28210246
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http://journal.frontiersin.org/article/10.3389/fmi
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[40]
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